AmyloÏde plaques, aankoekingen in de hersens, zijn kenmerkend voor de ziekte van Alzheimer.  Niet best, maar nu komen Ivan Korendovych en medewerkers van de Syracuse-universiteit in New York met de suggestie dat die destructieve klonteringen wel eens het pad naar het eerste leven op aarde zouden kunnen hebben geëffend. De plaques kunnen zich als katalysatoren gedragen voor reacties die ten grondslag liggen aan het proces dat we leven noemen, lang voordat de enzymen (=katalysatoren) ten tonele verschenen die we nu kennen.
Zonder enzymen geen leven (zoals wij dat kennen), maar de enzymen (eiwitten) die we nu kennen zitten knap ingewikkeld in elkaar en die ontstaan niet spontaan. Hoe dan wel?
Dan nog. De natuur maakt gebruik van 20 aminozuren. Elk eiwit is opgebouwd uit ten minste 100 aminozuren. Daarmee zijn 20¹⁰⁰ eiwitten te maken. Het aantal deeltjes in het heelal wordt geschat op 10⁷² tot 10⁸⁴. Weinig van die waanzinnige hoeveelheid eiwitten zal chemisch iets bewerkstelligen. In het proces dat leven heet valt op dat alles zo naadloos in elkaar past. Korendovych, en met hem vele anderen, heeft zich het hoofd gebroken over de vraag hoe de natuur uit die onmetelijke vijver de juiste enzymen heeft kunnen pikken. Hij denkt nu, dus, de oplossing gevonden te hebben in de amyloïde plaques. Die plaques bestaan uit korte eiwitten, peptides. “Van die peptides kun je je voorstellen dat die zich hebben kunnen vormen in de oersoep”, zegt de onderzoeker.

Amyloïdes ontstaan spontaan als je peptides bij elkaar gooit. Elke amyloïde is een ingewikkelde, ruimtelijke structuur, die in zijn verschijningsvorm niet veel verschilt van eiwitten (enzymen dus). De vraag is echter of ze zich ook als enzymen gedragen. Het is niet al te ingewikkeld om daar achter te komen. Je gooit wat peptides bij elkaar, elk zeven aminozuren lang. Je doet er wat zink bij om het proces te bevorderen en zie: vijf van de zeven peptides vormden amyloïdes die fungeerden als katalysator voor reacties van organische moleculen. “Dat heeft nog niet ooit eerder aangetoond”, zegt de onderzoeker.
Het zou dus kunnen. “Veronderstel dat alle 20 aminozuren toen al bestonden. Met 7 aminozuren per peptide heb je dan 207 verschillende peptides en dat is een heel wat kleinere bibliotheek dan die van 20¹⁰⁰  eiwitten.” Die peptides, of een deel daarvan, konden zich bundelen tot een groot aantal amyloïdes, elk met een andere ruimtelijke structuur. Later zouden die amyloïdes als ‘blauwdruk’ kunnen hebben gediend voor de veel grotere enzymmoleculen, omdat, volgens Korendovych, moleculen wezenlijk betere enzymen zijn dan een bundeling van peptides.
Zoals gewoonlijk zijn de collega’s niet meteen gewonnen voor een (deze) theorie. Interessant, maar, bijvoorbeeld, hoe komen we aan dat zink, om maar wat te noemen. Van ijzer en nikkel denken we te weten dat die metalen in grote hoeveelheden in de oersoep voorkwamen, maar zink niet.

Bron: New Scientist