We kennen de scheikunde van het leven (biochemie) en de wonderbaarlijke manier waarop die in elkaar steekt. Daarbij steekt de menselijke scheikunde die gedreven wordt door hoge temperaturen en drukken nogal schriel bij af. Onderzoekers van de autonome universiteit van Barcelona hebben nu vrij ‘primitieve’ biostructuren ontworpen die zouden functioneren als die ‘goddelijke’ eiwitten in het echte leven. De onderzoekers dromen van ‘slimme’ nanomaterialen met op maat gemaakte katalytische functies.
Biosystemen vormen voor hedendaagse scheikundigen een na te bootsen uitdaging. Daarbij intrigreert, onder meer, het fenomeen zelfassemblage van biomoleculen, het, als het ware, uit zichzelf vormen van vaak ingewikkelde biostructuren. De onderzoekers in Barcelona hebben nu de, denken ze zelf, allerkleinste enzymstructuur ontworpen. Die bestaat uit zeven tot tien aminozuren die zichzelf assembleren en stabiele amyloïde vezels en vaste hydrogels vormen, die onschadelijk zijn voor cellen.
Peptiden (kleine eiwitten) zouden, aldus het persbericht, bestaan uit twee wateroplosbare aminozuren (tyrosine en histidine, beide essentiële aminozuren). Daarmee zouden twee verschillende katalytische activiteiten mee zijn uit te voeren. Die binaire code zou alle informatie bevatten die nodig is om nanostructuren te vormen.
De onderzoekers in Catalonië zouden een eenvoudiger en beter systeem hebben ontwikkeld om de enzymachtiviteit te sturen. Voor het eerst zouden dezelfde aminozuren die verantwoordelijk zijn voor de katalytische activiteit ook een bijdrage leveren aan macromoleculaire ‘bouwwerken’. In eerder studies waren die functies afzonderlijk aanwezig op verschillende plaatsen van het molecuul en dat leidde langere peptideketens en/of peptiden met maar een functie.

“Het punt is dat de katalytische activiteit van vezels en hydrogels alleen mogelijk is als de peptiden zichzelf assembleren”, zegt Salvador Ventura. “De strategie die wij gebruikten vormt de basis voor het maken van ‘intelligente’ nanostructuren met op maat gemaakte combinaties van kalatytische functies voor een aantal praktische toepassingen.”

Omkeerbaarheid

Tot nu toe misten de meeste ‘minimalistische’ peptiden een belangrijke eigenschap van natuurlijke enzymen: het omkeerbare vermogen hun activiteit te regelen. Dat schijnen de onderzoekers nu ook voor elkaar gekregen te hebben met hun nieuwe ‘primitieve’ peptiden. Hun peptiden zouden in staat zijn de mate van assemblage te sturen met behulp van de zuurgraad.
De nieuwe enzymen zouden ook eigenschappen hebben die natuurlijke enzymen niet hebben, aangezien die alleen zijn gericht op katalyse. De kunstmatige enzymen combineren hydrolytische en elektrokatalytische ‘vaardigheden’ die afwisselend of tegelijkertijd kunnen plaatsvinden. Andere mogelijkheden van deze kunstmatige enzymen hebben te maken met de spontane zelfassemblage. Daarvoor hoeven geen extra reagentia te worden toegevoegd of wat dan ook.

Hydrogels en amyloïde-achtige vezels zouden het mogelijk maken om efficiënte en goedkope microreactoren te maken, waar het product makkelijk te scheiden is van het kunstmatige enzym. Ventura: “De macromoleculaire structuren die we hebben gemaakt hebben belangrijke toepassingen in de microfluïdistiek en ook bij gerichte medicijnafgifte. Je kunt daarin het medicijn vervoeren en als ze op de juiste plaats zijn aangekomen kan die structuur simpelweg verdwijnen.”

Bron: Alpha Galileo